Etude De La Biosynthèse De L'arginine Et Des Pyrimidines
Chez Thermus : Aspects Métaboliques Et Génétiques.
Mark Van de CASTEELE, Pingguo CHEN, Christiane LEGRAIN, Margot BAETENS, Martine ROOVERS, Virginie DURBECQ, Valérie WILQUET, Ziyuan LIANG et Nicolas GLANSDORFF.
Microbiologie VUB et ULB, Vlaams Interuniversitair Instituut voor Biotechnologie et Institut de Recherches du CERIA-COOVI. Av. E. Gryzon, 1. B-1070 Bruxelles.
L'importance des interactions protéine-protéine dans la physiologie des procaryotes
thermophiles extrêmes a été déterminée par analyse des enzymes impliquées dans la
carbamoylation biosynthétique chez Thermus ZO5 et par comparaison des résultats obtenus
avec des données déjà disponibles pour d'autres eu- et archéobactéries comme Thermotoga,
Sulfolobus et Pyrococcus.
On observe que : (i) les molécules de carbamoyl phosphate, étant très thermolabiles
et réactives, semblent être mises à l'abri d'une décomposition thermique par un mécanisme de
channelling qui intervient dans la biosynthèse de la citrulline et du carbamoyl aspartate,
respectivement précurseurs de l' arginine et des pyrimidines.
(ii) l'ornithine carbamoyltransférase (OTCase) de Thermus ZO5 est
clairement une enzyme thermophile, caractérisée par une thermostabilité intrinsèque et une
relation d' Arrhénius biphasique.
(iii) l'aspartate carbamoyltransférase (ATCase) de Thermus ZO5 est
caractérisée par une instabilité inhérente mais semble être stabilisée par association avec la
dihydroorotase, une enzyme codée par un autre gène situé dans l'opéron pyrimidine de
Thermus.
Les éléments du contrôle de la carbamoylation enzymatique feront l'objet d' une étude
génétique future.